La albúmina glicada como marcador para la diabetes

 

Científicos del Laboratorio Nacional de Química (Pune, India) recogieron muestras de sangre de una clínica especializada de diabetes, así como en controles sanos. Se midieron los parámetros de diagnóstico, incluyendo la glucosa en sangre en ayunas, la HbA1c, la prueba de tolerancia a la glucosa, la glucemia postprandial, los lípidos, la urea, la creatinina y la microalbuminuria. Los volúmenes iguales de dos muestras de plasma con HbA1c similar (desviación de menos de 0,2%) fueron agrupados, y tres de estas muestras de reuniones de plasma en cada grupo fueron utilizadas para el análisis por triplicado, usando la técnica de espectrometría de masas.

 

El equipo utilizó la espectrometría de masas, exacta, de alta resolución (HR/AM), que ha allanado el camino para la creación de la biblioteca de fragmentos de iones, para la cuantificación de los péptidos glucosilados de la albúmina en el contexto de la diabetes. La glucación es una reacción química no enzimática entre la glucosa y las proteínas que conducen a la formación de productos finales de glucación avanzada (AGEs), que han sido implicados en la patogénesis de la diabetes tipo 2 y sus complicaciones. Todas las muestras fueron analizadas en el Espectrómetro de Masas, Q Exactive híbrido cuadrupolo-Orbitrap (Thermo Scientific; Waltham, MA, EUA). 

 

Muthuswamy Balasubramanyam, PhD, autor principal del estudio, dijo: “Si bien los estudios anteriores cuantificaron solo las modificaciones de la lisina modificada de Amadori (LMA), nuestro estudio, además caracterizó los péptidos de albúmina modificados, carboximetil-lisina (CML) y carboxietil-lisina (CEL), y esto es un avance importante dado que la CML y la CEL son las AGEs predominantes, constituyendo hasta el 80% de los AGE totales. La asociación de los péptidos modificados de la albúmina, CML, con la prediabetes, la diabetes, y la microalbuminuria es un hallazgo clínicamente relevante y terapéuticamente importante”. El estudio fue publicado originalmente en línea, el 1 de agosto de 2015, en la revista Molecular Cell Proteomics.

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