Un analizador de precisión revela las "proteínas camaleónicas" que causan enfermedades

Comprender cómo se comportan las proteínas dentro del organismo es fundamental para descubrir las causas de muchas enfermedades complejas. Aunque la mayoría de las proteínas funcionan en función de estructuras tridimensionales estables, una gran parte de las proteínas humanas carece de una forma fija, lo que las hace extremadamente difíciles de estudiar.

Ahora, investigadores han desarrollado un nuevo método analítico capaz de examinar con precisión estas proteínas esquivas, abriendo nuevas posibilidades para comprender y tratar enfermedades como la demencia, la enfermedad de Parkinson y la diabetes.

La técnica avanzada de análisis de proteínas, desarrollada por un equipo de investigación conjunto del Instituto de Ciencia y Tecnología de Daegu Gyeongbuk (DGIST, Daegu, Corea del Sur) y el Instituto Coreano de Ciencias Básicas (KBSI, Daejeon, Corea del Sur), combina inteligencia artificial (IA), simulaciones por computadora y validación experimental para estudiar proteínas intrínsecamente desordenadas.

Aproximadamente un tercio de las proteínas humanas son intrínsecamente desordenadas, lo que significa que no tienen una estructura tridimensional fija y cambian de forma constantemente. A pesar de su naturaleza inestable, estas proteínas desempeñan funciones cruciales en la señalización y regulación celular. Sin embargo, cuando se pliegan incorrectamente o se agregan de forma anormal, están estrechamente relacionadas con enfermedades neurodegenerativas como el Alzheimer y el Parkinson, así como con afecciones metabólicas como la diabetes tipo 2.

Para estudiar estas proteínas, los investigadores desarrollaron un enfoque analítico híbrido. Primero, generaron decenas de miles de posibles estructuras proteicas utilizando modelos de IA, simulaciones avanzadas y datos estructurales del Protein Data Bank. Estas estructuras candidatas se compararon con datos experimentales reales obtenidos mediante espectroscopia de resonancia magnética nuclear.

Utilizando un método de "máxima entropía", el sistema asignó mayor confianza a las estructuras que coincidían estrechamente con las observaciones experimentales. Este enfoque permitió a los investigadores capturar incluso estructuras intermedias de corta duración que ocurren durante el movimiento de las proteínas, lo que posibilita una representación más precisa de cómo se comportan estas proteínas en condiciones biológicas reales.

La capacidad de observar proteínas intrínsecamente desordenadas a nivel atómico representa un avance significativo en la investigación biomédica. Al rastrear cómo cambian estas proteínas bajo diferentes condiciones, como variaciones de temperatura o mutaciones genéticas, los investigadores pueden comprender mejor cómo los procesos de plegamiento incorrecto contribuyen al desarrollo de enfermedades.

Los hallazgos, publicados en Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS), podrían desempeñar un papel crucial en la identificación de mecanismos de enfermedades y en el diseño de terapias dirigidas para afecciones que durante mucho tiempo han sido difíciles de tratar debido a la naturaleza compleja de estas proteínas.

El equipo de investigación planea ampliar este enfoque mediante el desarrollo de bases de datos estructurales específicas para proteínas desordenadas. En colaboración con instituciones nacionales de investigación, pretenden establecer una versión localizada del Banco de Datos de Proteínas (PDB) centrada en proteínas sin estructura fija. Estos recursos podrían acelerar la investigación sobre comportamientos proteicos previamente inaccesibles y contribuir al desarrollo de nuevos tratamientos para enfermedades neurodegenerativas y metabólicas.

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