Descubrimiento histórico de una enzima crítica para el SARS-CoV-2 en las primeras imágenes de rayos X, podría mejorar el diseño de nuevos medicamentos para la COVID-19

Este descubrimiento podría mejorar el diseño de nuevos tratamientos contra la enfermedad.

Investigadores de la Universidad de la Columbia Británica (UBC; Vancouver, Canadá), que examinaban la estructura atómica del SARS-CoV-2, el virus que causa la COVID-19, hicieron un descubrimiento histórico que podría contribuir con información crítica al diseño de medicamentos antivirales seguros y efectivos para la lucha contra el virus. Utilizando un potente haz de rayos X para estudiar las proteínas del SARS-CoV-2 en forma cristalizada, los investigadores observaron, por primera vez en la historia, la forma como la principal proteasa del virus, una enzima importante del virus, realizaba su función. Esta diana antiviral ampliamente perseguida es una enzima central que permite que el virus corte proteínas grandes, llamadas poliproteínas, en unidades funcionales más pequeñas, un proceso necesario para que el virus se replique e infecte otras células humanas.

El avance fue posible gracias a Advanced Photon Source (APS), una instalación para usuarios de la Oficina de Ciencias Científicas del Departamento de Energía de EUA, en el Laboratorio Nacional Argonne del Departamento de Energía. El APS produce rayos X que son aproximadamente mil millones de veces más brillantes que los utilizados por médicos y dentistas, permitiendo a los investigadores examinar la estructura de la proteasa del coronavirus con muy buen detalle a nivel atómico. La información recientemente descubierta puede ser de particular interés para los científicos de todo el mundo que compiten para desarrollar tratamientos antivirales para la COVID-19. Si la proteasa principal es inhibida por un fármaco de molécula pequeña, las poliproteínas no se recortarán en pedazos funcionales, bloqueando efectivamente la replicación viral y la transmisión subsecuente.

“Lo que hemos capturado en alta resolución es uno de los pasos importantes en ese proceso que nunca se había visualizado en ninguna proteasa viral de esta clase”, dijo Natalie Strynadka, profesora de bioquímica de la UBC, quien dirigió el equipo de investigación. “Ahora tenemos un modelo mucho mejor de estas estructuras mecanicistas que informarán sobre cómo hacer el mejor inhibidor posible. Conocer mejor la estructura como lo hacemos ahora ayuda a guiar la investigación de medicamentos, reduciendo el campo de objetivos potenciales en lugar de tener que examinar miles de millones de moléculas potenciales”.

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Universidad de la Columbia Británica